Изследването избра L-изолевцин ауксотрофен щам Corynebacterium glutamicum FA-1, за да изследва трансаминазата, която влияе върху синтеза наL-левцин и L-валин. Проучването първо елиминира ilvE гена и установява, че след като генът ilvE е бил нокаутиран, синтезната активност на L-валин е загубена, но все още е налице слаба способност за синтез на L-левцин. Той показва, че има и други аминотрансферази, които катализират синтеза на L-левцин. Впоследствие, aspB генът продължава да бъде нокаутиран и способността за синтезиране на L-левцин е напълно загубена. Въз основа на премахването на ilvE, свръхекспресията на aspB гена възстановява до известна степен синтеза на L-левцин (Таблица 1). Тези резултати показват, че протеинът, кодиран от aspB, има активност на синтез на L-левцин.
Освен това, изследването е скринирало някои ендогенни и екзогенни аминотрансферазни гени и е експресирало тези аминотрансферазни гени в съвместно нокаутиращи щамове ilvE и aspB, за да изследва дали тези аминотрансферази имат активност на синтез на аминокиселини с разклонена верига. Сред тях TyrB показва специфична активност на синтез на L-левцин, докато YbgE и CallvE показват активност на двойния синтез на L-левцин и L-валин. Тези резултати показват, че оптимизирането на трансаминазата за превключване на специфичността на субстрата има голям потенциал за увеличаване на добива на аминокиселини с разклонена верига.
